著者

長野 晃三

出版者

日本結晶学会

雑誌

日本結晶学会誌 (ISSN:03694585)

巻号頁・発行日

vol.11, no.1, pp.25-42, 1969-03-31 (Released:2010-09-30)

参考文献数

48

著者

長野 晃三 長野 希美

出版者

公益社団法人日本薬学会

雑誌

藥學雜誌 (ISSN:00316903)

巻号頁・発行日

vol.117, no.10, pp.749-763, 1997-11-01

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Various experimental data have been supporting an idea that the conformation of A-site tRNA is different from that of P-site tRNA and have led to a new tRNA docking pair model, in which the highly conserved G18 and G19 of D-loop in A-site tRNA and C56 and C61 of TΨC-loop in P-site tRNA base pair exist along with the conventional base pairs of adjacent codon-anticodon interactions. This A-P tRNA pair model can be translocated to the P-E tRNA model without changing the conformation except the ACCA termini, keeping the position of the growing nascent polypeptide chain. On the other hand, it is noteworthy that C1378 of E. coli 16S rRNA cross-links to the 32 position on the anticodon loop of A-site tRNA in the pre-translocational state, and also to the same position of E-site tRNA in the post-translocational state, instead of the corresponding position of P-site tRNA. It resulted in a relationship between the A-P and P-E tRNA docking pair models in the pre- and post-translocational states, respectively, caused by a rotation with the angle of 25° around the axis of rotation symmetry. Furthermore, nucleotide sequence analysis showed that CGAGC1107 of 16S rRNA is complementary with the conserved GTΨCG57 of tRNA. When it is combined with the P-E tRNA pair model, the crystallograp-hically obtained L-shaped tRNA model fits both A-site codon with base pairings and the free TΨC-loop of P-site tRNA without base pairings. The base pairings between the GTΨCG57 of tRNA and the CGAGC1107 of 16S rRNA destabilize the bound aminoacyl-tRNA and result in a flow of discarding noncognate and near-cognate ternary complexes until cognate one arrives at the A-site codon. Recognition of a cognate ternary complex could occur, starting from breaking a hydrogen bond between N3 atom of U33 and O5' atom of A36 in the aminoacyl-tRNA, with base pairings of the codon-anticodon interactions, the conserved A 1394 in the 16S rRNA to the conserved U33 in the anticodon loop of the tRNA. The exposed U33 of the aminoacyl-tRNA is paired with A1394 in the recognitionmode of A site, and finally passed to A1398 of A-site tRNA in the A-P tRNA pair model of the pre-translocational state. The exposure of U33 base at the A site is a key event in the mechanism of codon recognition.

著者

長野 晃三

出版者

公益社団法人 日本薬学会

雑誌

ファルマシア (ISSN:00148601)

巻号頁・発行日

vol.4, no.10, pp.777-778, 1968

著者

長野 晃三

出版者

東京大学

雑誌

一般研究(B)

巻号頁・発行日

1992

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蛋白質の三次構造はそのアミノ酸配列によって決められる。蛋白質の折りたたみの過程は数ミリ秒という短い時間で終了してしまうので、幾何学的に可能なあらゆる組み合わせの構造を検討して、その中から最も安定な構造を選び出すのではなくて、ある限られた数の候補の部分的構造を組み合わせることによって、それらの調和した最適な構造が一つ選び出されるものと思われる。X線構造解析によってこれまでに蓄積されて来た蛋白質の三次構造をアミノ酸配列と比較すると、相同性が低いにも拘わらず、相互に非常に良く類似した三次構造が多いことが明らかとなった。それは三次構造の全体ではなく、ドメインと呼ばれる一部であることが多いのだが、αヘリツクス、βシート、ターン等の二次構造が相互に積み重なった様式のことで超二次構造と呼ばれている。統計的な予測性に基づいて、最も単純な予測を行うと、all-の蛋白質ではβシートと予測される部分でもしばしばαヘリックスとなり、all-β蛋白質ではαヘリックスになると予測された部分でも逆平行βシートとなることが多い。α+β蛋白質でも同様なことが起るが、α/β蛋白質では比較的良く予測が実際の二次構造と一致することがわかって来た。そこで、全ての蛋白質を同一の方法に従って正しく三次構造を組立てるために、先ず最初のステップとして、その蛋白質がα/β蛋白質であると仮定して折りたたんで見ることを考えた。アルゴリズムの詳細は省略するが、フラボチトクロームb5とエノラーゼという蛋白質についてシミュレーションを行い、Protein Data Bank中にある基本型の原子座標を用いて自動的に組立てるソフトウェアを作り、グラフィック・ディスプレイによって表示することに成功した。現在、20種類のα/β蛋白質について、それ自身の統計データを用いずに、常に第一位で正しい構造を見つけられるようにアルゴリズムを改良中である。