著者

朴 三用

出版者

一般社団法人 日本生物物理学会

雑誌

生物物理 (ISSN:05824052)

巻号頁・発行日

vol.61, no.4, pp.270-272, 2021 (Released:2021-07-30)

著者

雲財 悟 朴 三用 小見山 上

出版者

法政大学

雑誌

基盤研究(C)

巻号頁・発行日

2015-04-01

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SynGAP遺伝子は、ヒトの精神疾患リスク遺伝子の代表的なものの1つで、その遺伝子産物蛋白質の具体的な働きや構造、変異型SynGAPがどのような異常を引き起こすかなどの情報は、創薬など精神疾患治療法開発に重要であるため近年注目されている。本研究では、SynGAPおよびパートナー蛋白質のRap1Bを大腸菌発現系で大量に調製し、構造生物学的手法で研究を行った。結果、Rap1Bの結晶構造解析によりその詳細なスイッチ機構の解明に成功した。また、マラカイトグリーン法を利用して、SynGAPによるRap1BのGTPase活性促進を小スケールで測定できる系を確立した。

著者

朴 三用

出版者

一般社団法人 日本生物物理学会

雑誌

生物物理 (ISSN:05824052)

巻号頁・発行日

vol.50, no.2, pp.074-079, 2010 (Released:2010-03-30)

参考文献数

14

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Influenza A virus is a major human and animal pathogen with the potential to cause catastrophic loss of life. Influenza virus reproduces rapidly, mutates frequently, and occasionally crosses species barriers. The recent emergence of swine-origin influenza H1N1 and avian influenza related to highly pathogenic forms of the human virus has highlighted the urgent need for new effective treatments. I describe two crystal structures of complexes made by fragments of PA and PB1, and PB1 and PB2. These novel interfaces are surprisingly small, yet they play a crucial role in regulating the 250 kDa polymerase complex, and are completely conserved among swine, avian and human influenza viruses. Given their importance to viral replication and strict conservation, the PA/PB1 and PB1/PB2 interfaces appear to be promising targets for novel anti-influenza drugs of use against all strains of influenza A virus. It is hoped that the structures presented here will assist the search for such compounds.