著者
古川 良明
出版者
一般社団法人 日本生物物理学会
雑誌
生物物理 (ISSN:05824052)
巻号頁・発行日
vol.60, no.6, pp.338-341, 2020 (Released:2020-11-28)
参考文献数
20

Mutations in the gene coding Cu/Zn-superoxide dismutase (SOD1) are known to cause amyotrophic lateral sclerosis (ALS), a neurodegenerative disease with no cures. SOD1 is a highly stable enzyme where copper and zinc ions bind and a disulfide bond forms, but is also known to accumulate as misfolded forms in spinal motoneurons of ALS. A key to understand such pathological changes in SOD1 is the contribution of metal binding as well as disulfide formation to the conformational stability of SOD1. In this review, I will summarize mechanisms of SOD1 misfolding in ALS where the metal binding and/or disulfide formation go awry.

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生物物理「神経変性疾患における銅・亜鉛スーパーオキシドディスムターゼのミスフォールディング」https://t.co/zmpZWMX3DC 構造を解いているわけではないが興味深かった。患者体内で生じる misfolding と in vitro の misfolding が異なりうるというのは、実際 tau や α-synuclein で問題となっている

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