著者

大野 信子 岡留 美穂 李 晶

出版者

和洋女子大学

雑誌

和洋女子大学紀要 家政系編 (ISSN:09160035)

巻号頁・発行日

vol.43, pp.203-212, 2003-03

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リンゴ果実青カビ病菌Penicillium expansumの酵素の生産とペクチン分解酵素を精製し、酵素化学的性質を調べた。供試菌株は、ペクチンー無機塩類培地で、比較的短時間に、培養濾液の中に、ポリガラクツロナーゼを生産した。本菌株を窒素源としてリン酸アンモニウム(0.5%)、ペクチン(2.0%)含む無機塩類培地を用いて30℃において、4日間振とう培養した場合、培養液中の総ポリガラクツロナーゼの活性が最大(1.56U/ml)に達した。培養濾液中からDEAE-セルロースクロマトグラフィーで2つの活性画分(ポリガラクツロナーゼI、II)を精製した。それぞれポリガラクツロナーゼIとIIの活性の最適pHは4.8と5.5、最適温度は同じく40℃であった。両酵素とも0~40℃、pH3~7.5の範囲で安定であった。両酵素の活性は1mM Ca^<2+>、1mM Mg^<2+>によってそれぞれ約50~60%と約70~80%までに阻害された。The productivity of pectin degrading enzyme in an apple fruit blue mold, Penicillium expansion and properties of the partially purified enzymes were examined. In the pectin-inorganic salt medium, the organism produced extracellular polygalacturonases. The activity of total polygalacturonase in the culture solution was achieved largest (1.56 U/ml), when it was incubated in the medium containing pectin (2.0%) and ammonium phosphate (0.5%) at 30℃ for 4 days. Two active fractions (polygalacturonase I and II) were purified from the culture filtrate by DEAE-cellulose chromatography. The optimum pHs for the activities of I and II were 4.8 and 5.5, and the optimum temperatures were about 40℃. Both enzymes were stable within 0~40℃ and pH 3~7.5. Their activities were remarkably inhibited by 1 mM Ca^<2+> and 1 mM Mg^<2+>.