著者

李 晶晶

出版者

東北大学大学院東北法学刊行会

雑誌

東北法学 = TOHOKU-HOGAKU (TOHOKU LAW REVIEW) THE JOURNAL OF LAW AND POLITICAL SCIENCE (ISSN:03857468)

巻号頁・発行日

no.53, pp.59-91, 2020-05-13

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東北法学は東北大学法学研究科の大学院生からなる東北法学刊行会執行部による刊行物です

著者

大野 信子 岡留 美穂 李 晶

出版者

和洋女子大学

雑誌

和洋女子大学紀要 家政系編 (ISSN:09160035)

巻号頁・発行日

vol.43, pp.203-212, 2003-03

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リンゴ果実青カビ病菌Penicillium expansumの酵素の生産とペクチン分解酵素を精製し、酵素化学的性質を調べた。供試菌株は、ペクチンー無機塩類培地で、比較的短時間に、培養濾液の中に、ポリガラクツロナーゼを生産した。本菌株を窒素源としてリン酸アンモニウム(0.5%)、ペクチン(2.0%)含む無機塩類培地を用いて30℃において、4日間振とう培養した場合、培養液中の総ポリガラクツロナーゼの活性が最大(1.56U/ml)に達した。培養濾液中からDEAE-セルロースクロマトグラフィーで2つの活性画分(ポリガラクツロナーゼI、II)を精製した。それぞれポリガラクツロナーゼIとIIの活性の最適pHは4.8と5.5、最適温度は同じく40℃であった。両酵素とも0~40℃、pH3~7.5の範囲で安定であった。両酵素の活性は1mM Ca^<2+>、1mM Mg^<2+>によってそれぞれ約50~60%と約70~80%までに阻害された。The productivity of pectin degrading enzyme in an apple fruit blue mold, Penicillium expansion and properties of the partially purified enzymes were examined. In the pectin-inorganic salt medium, the organism produced extracellular polygalacturonases. The activity of total polygalacturonase in the culture solution was achieved largest (1.56 U/ml), when it was incubated in the medium containing pectin (2.0%) and ammonium phosphate (0.5%) at 30℃ for 4 days. Two active fractions (polygalacturonase I and II) were purified from the culture filtrate by DEAE-cellulose chromatography. The optimum pHs for the activities of I and II were 4.8 and 5.5, and the optimum temperatures were about 40℃. Both enzymes were stable within 0~40℃ and pH 3~7.5. Their activities were remarkably inhibited by 1 mM Ca^<2+> and 1 mM Mg^<2+>.

著者

大野 信子 岡留 美穂 李 晶 オオノ ノブコ オカドメ ミホ / Nobuko OHNO Miho OKADOME Chin LEE

雑誌

和洋女子大学紀要. 家政系編

巻号頁・発行日

vol.43, pp.203-212, 2003-03-31

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リンゴ果実青カビ病菌Penicillium expansumの酵素の生産とペクチン分解酵素を精製し、酵素化学的性質を調べた。供試菌株は、ペクチンー無機塩類培地で、比較的短時間に、培養濾液の中に、ポリガラクツロナーゼを生産した。本菌株を窒素源としてリン酸アンモニウム(0.5%)、ペクチン(2.0%)含む無機塩類培地を用いて30℃において、4日間振とう培養した場合、培養液中の総ポリガラクツロナーゼの活性が最大(1.56U/ml)に達した。培養濾液中からDEAE-セルロースクロマトグラフィーで2つの活性画分(ポリガラクツロナーゼI、II)を精製した。それぞれポリガラクツロナーゼIとIIの活性の最適pHは4.8と5.5、最適温度は同じく40℃であった。両酵素とも0~40℃、pH3~7.5の範囲で安定であった。両酵素の活性は1mM Ca^<2+>、1mM Mg^<2+>によってそれぞれ約50~60%と約70~80%までに阻害された。