著者
河野 孝幸 内山 幹男 岸本 俊夫 河田 正興 仲本 博 太田 茂
出版者
川崎医療福祉大学
雑誌
川崎医療福祉学会誌 (ISSN:09174605)
巻号頁・発行日
vol.19, no.1, pp.79-84, 2009

本研究の目的は,触知覚モールスを盲聾者の新たなコミュニケーション手段として利用することの有用性を検証することである.耳介に密着させた振動子と触知覚信号発生装置を用いて12人の健常者を対象に実験した.モールス符号は,短点と長点の組み合わせで構成されている.触知覚モールスも同様に振動時間に長短の差がある2種類の振動信号(短点,長点)のいずれかを出力することを1〜4回繰り返し,一つの文字を表現する.各点の長さや点相互の間隔は短点提示時間の整数倍に設定している.基本となる短点提示時間を200msに設定して英字26文字を提示し,触知覚モールスと前回の実験で検証した触知覚点字との比較,また,文字間の間隔をモールス通信の基準値(短点提示時間の\3倍の600ms)の2倍,3倍と長くした場合との比較実験を行った.その結果,正解率は触知覚モールス:32.1±6.9%,触知覚点字:100%で,触知覚点字の方が有意に高かった(P<0.01).また,文字間の間隔を基準値の2倍にした場合は97.1±3.7%,3倍にした場合は100%となり,長く間隔を空けた方が有意に高かった(P<0.01).結論として,触覚が正常なら振動でモールス情報が伝達できること,また,モールス符号の初心者については,文字間の間隔を長くすることにより正確さの向上が期待できることがわかった.この結果は,触知覚モールスが盲聾者の新たな通信手段となり得る可能性を示唆している.実験で得た知見を携帯電話に応用すれば,盲聾者が単独で使用できる携帯電話が実現でき,新たなコミュニケーション手段になることが期待できる.
著者
藤田 忠男 里 忠 内山 幹男 星田 晴彦 河部 靖 屋代 順治郎 若林 高明
出版者
公益社団法人日本薬学会
雑誌
衛生化学 (ISSN:0013273X)
巻号頁・発行日
vol.28, no.2, pp.106-110, 1982-02-28

Bonding between iron ions and soybean protein (produced by the hydrolysis of soybean meal) in an iron-protein compound, which was prepared by mixing the soybean protein and iron (II) sulfate solution, was studied by infrared spectroscopy and an X-ray powder diffraction method. The oxidation state of the predominant iron ions within the compound was +3,but some Fe (II) ions were also present. In the infrared spectrum of the iron-protein compound, the band ascribable to stretching of the COO^-group was shifted to the higher frequency side by 40 cm^<-1> in comparison with that of the free protein. No evidence was found for the formation of any crystalline iron compounds such as Fe_2O_3,Fe_3O_4 and FeO in the X-ray powder patterns. The possibility of the formation of gel-like compounds of iron (II) and iron (III) such as Fe(OH)_2 and Fe(OH)_3,respectively, was excluded, because the hydrolyzed product of iron (II) is easily oxidized to iron (III) and Fe(OH)_3 transforms, at least partly to Fe_2O_3 or Fe_3O_4 after aging or storing the product in air. Thus, we concluded that the iron ion is bound to the soybean protein molecule through one or more carboxyl groups. Although other coordination sites within the protein molecule could also combine with the iron ions, we could not find evidence for other bondings.