著者

松村 浩由 野末 佳伸 佐藤 和久 藤沢 浩訓

出版者

日本結晶学会

雑誌

日本結晶学会誌 (ISSN:03694585)

巻号頁・発行日

vol.50, no.4, pp.288-290, 2008-08-29 (Released:2010-09-30)

著者

松村 浩由

出版者

The Crystallographic Society of Japan

雑誌

日本結晶学会誌 (ISSN:03694585)

巻号頁・発行日

vol.50, no.4, pp.245-253, 2008-08-29 (Released:2010-09-30)

参考文献数

27

被引用文献数

1

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Phosphoenolpyruvate carboxylase (PEPC) and ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) play pivotal roles in CO2 fixation. Both of the enzymes are involved in photosynthetic efficiency of plants. Here, we report the crystal structures of PEPC and Rubisco; the inactivated Escherichia coli PEPC complexed with L-aspartate, the activated maize PEPC complexed with a sulfate, the Chlamydomonas Rubisco complexed with transition state analogue, and Galdieria Rubisco complexed with a sulfate. X-ray crystallographic analysis and site-directed mutagenesis studies revealed the allosteric regulation and the reaction mechanism of PEPC. The crystallographic studies on Rubisco provided detailed understanding of activity and regulation in Rubisco.

著者

松村 浩由

出版者

日本結晶学会

雑誌

日本結晶学会誌 (ISSN:03694585)

巻号頁・発行日

vol.65, no.2, pp.88-95, 2023-05-31 (Released:2023-06-06)

参考文献数

36

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The increase in atmospheric carbon dioxide(CO2)concentration is likely to be related to global warming and climate change. Photosynthesis can convert atmospheric CO2 using light and water to produce many kinds of organic molecules. The lack of crystal structures of the enzymes involved in photosynthetic carbon assimilation has hindered the understanding of the detailed mechanisms. Crystallographic studies of the enzymes involved in photosynthetic carbon assimilation provide new insights into the molecular mechanisms.

著者

井上 豪 松村 浩由 溝端 栄一

出版者

大阪大学

雑誌

基盤研究(C)

巻号頁・発行日

2010

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アレルギーや炎症の媒介物質であるプロスタグランジン(PG)D2 は、補酵素グルタチオン(GSH)存在下、造血器型プロスタグランジン(PG)D 合成酵素(H-PGDS)の働きによって産生される。以前、Ca,および Mgイオンの働きによって活性化される分子メカニズムをX線構造解析によって解明したが、これを中性子線解析法によって解明する目的で大型結晶の育成研究に取り組んだ結果、0.5 mm^3程度の高品質結晶が得られることが判明した

著者

井上 豪 中村 努 石川 一彦 甲斐 泰 松村 浩由

出版者

大阪大学

雑誌

特定領域研究

巻号頁・発行日

2006

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超好熱始原菌Aeropyrum pernix K1株由来のペルオキシレドキシン(Prx)であるThioredoxin Peroxidase(ApTPx)は、チオール依存型のペルオキシダーゼであり、過酸化水素H_2O_2やalkylperoxideを水やアルコールに還元する働きを持つ。ApTPxは、子量20万の10量体蛋白質であり、プロトマー1分子中に3つのシステイン残基(C50,C207,及びC213)を持ち、たとえば、過酸化水素を水に還元する反応を行う。これまでの研究から、ApTPxのアミノ酸配列は1-CysのPrxと相同性が高いのに対し、その反応機構は2-CysのPrxと同様に2つのシステイン残基(C50及びC213)が反応に必須であることが報告されている。本研究課題では、変異体C50S,C20,7S,C213Sの結晶中で過酸化水素と反応させ、中間体構造を低温でトラップしてX線構造解析を行う方法で、ApTPxによるH_2O_2の還元機構の詳細の解明を目指した。その結果、C50SおよびC213SについてX線回折強度データの収集を行い構造精密化中で反応機構に関する知見はまだ得られていないが、C207S変異体からは、Cys50がCys-SHから、Cystein sulfenic acid (Cys-SOH)の状態へと酸化され、S-OH中間体を形成し、配位子数4の硫黄原子(10-S-4)を持つ超原子価構造をとることが判明した(Proceedings of the NattionalAcademy of Sciences USA(PNAS),in press)。