著者

高橋 直樹 柴田 健一郎 平田 大二 新井田 秀一

出版者

一般社団法人 日本地質学会

雑誌

地質学雑誌 (ISSN:00167630)

巻号頁・発行日

vol.122, no.8, pp.375-395, 2016-08-15 (Released:2016-09-02)

参考文献数

93

被引用文献数

2

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「葉山-嶺岡帯」は,南関東地方の三浦半島から房総半島南部にかけて伸びる特徴的な地形,地質構造を示す地質帯で,新第三紀以降の地層が主体の両半島の中でも最も時代の古い地層が露出するほか,蛇紋岩類,玄武岩類などのオフィオライト様岩類が産出する.玄武岩類は主として40〜50Maの年代を示し,中央海嶺やホットスポット,および島弧の性質を示す岩石が認識されている.本地帯はフィリピン海プレートの沈み込みに伴って形成された中新世~更新世の外縁隆起帯,ならびに関東地方において第四紀以降に発達した関東構造盆地の南縁として位置づけられている.本地帯では地すべりの発達による緩傾斜地形,東西方向のリニアメント,独立峰など特異な地形が認められる.三浦半島には活断層の存在が認定され,本地帯全体での活構造の存在を暗示させる.本コースでは,葉山-嶺岡帯を,房総半島嶺岡帯の東端から西端まで,さらに,浦賀水道を挟んで三浦半島葉山帯の東端から西端まで全域を横断し,本地帯の地形や構成する地層・岩石をひととおり観察し,本地帯の共通する特徴や地域ごとの相違を確認しながら,本地帯の地質構造発達史を考える.

著者

柴田 健一郎

出版者

日本細菌学会

雑誌

日本細菌学雑誌 (ISSN:00214930)

巻号頁・発行日

vol.62, no.3, pp.363-374, 2007-08-25 (Released:2007-12-21)

参考文献数

93

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微生物の有するリポタンパク質 (LP) がグラム陰性菌のリポ多糖体 (LPS) と同様な種々の免疫生物学的活性を有し, その活性部位はN-末端リポペプチド (LPT) 部分であることは古くから知られていたが, Toll-like receptor (TLR) が発見されるまでその受容体は明らかにされていなかった。TLR発見以来, LPならびにLPSの認識機構が研究され, それぞれの認識にTLR2ならびにTLR4が重要な役割を果たしていることが明らかにされた。また, LPの有する新たな免疫生物学的活性ならびにLPによるマクロファージ, 樹状細胞等の活性化のメカニズムも分子レベルで明らかにされている。さらに, MHC分子に結合する抗原ペプチドをLPT化することにより, 免疫原性が顕著に増加することも明らかにされ, 新規ワクチンとしての研究もなされている。本稿では, 微生物由来LP・LPTの生物活性ならびに自然免疫系による認識機構について最近の知見をもとに概説している。

著者

柴田 健一郎

出版者

日本細菌学会

雑誌

日本細菌学雑誌 (ISSN:00214930)

巻号頁・発行日

vol.62, pp.363-374, 2007-12-21

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微生物の有するリポタンパク質(LP)がグラム陰性菌のリポ多糖体(LPS)と同様な種々の免疫生物学的活性を有し,その活性部位はN- 末端リポペプチド(LPT)部分であることは古くから知られていたが,Toll-like receptor(TLR)が発見されるまでその受容体は明らかにされていなかった。TLR 発見以来,LP ならびにLPS の認識機構が研究され,それぞれの認識にTLR2 ならびにTLR4 が重要な役割を果たしていることが明らかにされた。また,LP の有する新たな免疫生物学的活性ならびにLP によるマクロファージ,樹状細胞等の活性化のメカニズムも分子レベルで明らかにされている。さらに,MHC分子に結合する抗原ペプチドをLPT化することにより,免疫原性が顕著に増加することも明らかにされ,新規ワクチンとしての研究もなされている。本稿では,微生物由来LP・LPTの生物活性ならびに自然免疫系による認識機構について最近の知見をもとに概説している。

著者

伊藤 慎 齋藤 高浩 加瀬 善洋 亀尾 浩司 柴田 健一郎

出版者

一般社団法人 日本地質学会

雑誌

日本地質学会学術大会講演要旨 (ISSN:13483935)

巻号頁・発行日

vol.2013, 2013

著者

渡邊 継男 柴田 健一郎

出版者

北海道大学

雑誌

試験研究(B)

巻号頁・発行日

1992

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汚染細胞から高率に検出されるマイコプラズマ(Mycoplasma oraleとMycoplasma fermentans)の増殖能に対する界面活性剤、trypsin、MnCl_2、加熱ならびに培養温度の影響を調べた結果を参考にして、人為的にM.oraleで汚染したHeLa細胞からのマイコプラズマの除去を以下の通り試みた。1.Triton X-100処理:汚染細胞5x10^4個を0.01%Triton X-100添加DME medium5mlに浮遊させ、37℃で3、6、9分間強く振盪しながらincubateした。遠心(1,000rpm、5分間)で細胞を沈澱させ、10%FCS添加DME medium(FCS-DME)10mlで3回、毎回遠心管をかえて、洗浄した後に、FCS-DME5mlに浮遊させ、flask(25cm^2)で培養した。confluent layerとなったところで、細胞を収穫し、マイコプラズマ増殖用培地に浮遊させ、培養し、マイコプラズマの検出を試みた。2.trypsin処理:汚染細胞5x10^4個を0.25%trypsin(Gibco)5mlに浮遊させ、37℃で30分間、Triton処理と同様に、incubateし、以下、同様の処理を行った。3.MnCl_2添加培地での培養:0.5、1.0あるいは2.0mM MnCl_2添加FCS-DME5mlに汚染細胞5x10^4個を浮遊させ、flaskで培養し、confluent layerとなったところで、細胞を収穫して、以下、Triton処理の場合と同様の処理を行った。4.50℃での加熱:汚染細胞5x10^4個を5mlのFCS-DMEに浮遊させ、50℃で1、2、3分間加熱して、遠心で細胞を収穫し、以下、Triton処理の場合と同様に処理した。5.40℃での培養:汚染細胞5x10^4個を5mlのFCS-DMEに浮遊させ、40℃で強く振盪しながらincubateし、48、72、そして96時間後に、細胞を集め、以下、Tritonの場合と同様に処理した。その結果、40℃での培養で、比較的高い成功率でマイコプラズマを除去することが出来たので、以下の方法を確立した。1.汚染細胞5x10^4個をFCS-DME5mlに浮遊させ、40℃で強く振盪しながらincubateする。2.24時間後に、細胞を集め、10mlのFCS-DMEで、3回、毎回遠心管を変えて、洗浄する。3.step1と2をさらに3回以上繰り返す。以上の実験と同時に、M.fermentansの諸性状について検索していたところ、このマイコプラズマはprotein tyrosine phosphatase活性を持つことが明らかにされた。

著者

長谷部 晃 柴田 健一郎

出版者

北海道歯学会

雑誌

北海道歯学雑誌 (ISSN:09147063)

巻号頁・発行日

vol.32, no.2, pp.230-232, 2012-03