4 0 0 0 OA ロドプシンの分子科学
- 著者
- 神取 秀樹
- 出版者
- 分子科学会
- 雑誌
- Molecular Science (ISSN:18818404)
- 巻号頁・発行日
- vol.5, no.1, pp.A0043, 2011 (Released:2011-05-26)
- 参考文献数
- 99
- 被引用文献数
- 1 1
Rhodopsins contain a retinal molecule, and convert light into chemical energy or signal. The chromophore of visual or microbial rhodopsins is a retinal Schiff base of the 11-cis or all-trans form, respectively, where specific chromophore-protein interaction determines their colors. Upon light absorption, ultrafast photoisomerization initiates protein structural changes, leading to each functional expression. By use of spectroscopic methods, we have been studying how rhodopsins respond to light. Ultrafast spectroscopy of visual rhodopsin revealed that cis-trans isomerization is the primary event in our vision, which is optimized in protein environment. Fourier-transform infrared (FTIR) spectroscopy of visual and microbial rhodopsins provides various important vibrational bands related to structural changes of these proteins. Detection of protein-bound water molecules is one of the research highlights, and the comprehensive FTIR study has shown that a strongly hydrogen-bonded water molecule is the functional determinant of light-driven proton pump proteins. Here I review our spectroscopic challenge for > 25 years, particularly focusing our recent findings.
4 0 0 0 OA リレーエッセイ:私が影響を受けた論文(2) 視覚の初期過程を捉えるための超高速分光
- 著者
- 神取 秀樹
- 出版者
- 一般社団法人 日本生物物理学会
- 雑誌
- 生物物理 (ISSN:05824052)
- 巻号頁・発行日
- vol.60, no.2, pp.127-129, 2020 (Released:2020-03-27)
- 参考文献数
- 8
1 0 0 0 OA 光受容タンパク質によるエネルギー変換機構
- 著者
- 神取 秀樹
- 出版者
- 一般社団法人 日本生物物理学会
- 雑誌
- 生物物理 (ISSN:05824052)
- 巻号頁・発行日
- vol.55, no.6, pp.291-298, 2015 (Released:2015-11-28)
- 参考文献数
- 30
- 被引用文献数
- 1
Photoreceptive proteins absorb light by chromophore molecule, and convert light into energy or signal. Ultrafast photoreactions such as electron transfer and isomerization allow efficient transitions from the electronically excited state of the chromophore, and stored light energy is utilized for each function. In case of light-energy conversion, light energy is finally stored as membrane potential, where proton is a principal component. Quinone pool facilitated by proton-coupled electron transfer in photosynthetic reaction center is a smart system to gain proton motive force. In contrast, light-driven ion pumping rhodopsins directly translocate protons, cations and anions. Ion-transporting rhodopsins are key tools in optogenetics, which revolutionize life sciences by control with light.
1 0 0 0 OA 高速バイオAFMが拓く新構造生物学
- 著者
- 安藤 敏夫 内橋 貴之 福森 義宏 福間 剛士 古寺 哲幸 紺野 宏記 ウオング リチャード 村上 聡 小椋 光 豊島 陽子 神取 秀樹
- 出版者
- 金沢大学
- 雑誌
- 基盤研究(S)
- 巻号頁・発行日
- 2012-05-31
三つの課題に取り組んだ。課題1では、既に確立した高速AFMを利用して多様な蛋白質系で起こる動的プロセスを観察し、機能メカニズムに迫るとともに、従来技術では困難な天然変性蛋白質の構造解析が高速AFMで可能であることを実証した。課題2では、振動を起こさずに広域を高速走査する技術やイメージング中に試料を操作可能なインターラクティブ高速AFMを開発し、その有効性を実証した。また、カンチレバー走査方式の高速AFMと蛍光顕微鏡との複合機を開発し、蛍光像と高速AFM像の同時取得を実現した。課題3では、非接触観察可能な走査型イオン伝導顕微鏡の高速化に向け要素技術を開発し、約100倍の高速化に成功した。
1 0 0 0 OA 光応答性タンパク質の機能転換が明らかにする柔らかな構造機能相関
多くの生体分子は共通の構造をもとに多彩な機能を演出している。本課題で我々は、ロドプシンやフラビンタンパク質などを対象として機能の発見・転換・創成をテーマに柔らかさと機能との関わりを研究した。その結果、内向きプロトンポンプや新規チャネルロドプシン、環状ヌクレオチドを光で分解する酵素ロドプシンなどの発見を報告した。一方、機能転換については、ロドプシンやDNA光回復酵素に対して限られた変異導入により機能転換に成功したが逆方向は成功せず、非対称な機能転換が明らかになった。機能の創成に関しては、光駆動ナトリウムポンプの構造基盤に基づき、カリウムやセシウムをポンプするタンパク質を創成することができた。