著者
泉山 茂之 岸元 良輔 中下 留美子 鈴木 彌生子 後藤 光章 林 秀剛
出版者
信州大学農学部
雑誌
信州大学農学部AFC報告
巻号頁・発行日
vol.10, pp.133-138, 2012-03-28

2011年は,長野県でツキノワグマが大量出没した2006年および2010年と異なり,目撃件数・人身事故件数・捕獲数は平常年並であった。しかし,山ノ内町では10月に1頭のオスのツキノワグマが4人に被害を与えるという人身事故が発生した。人身事故をきちんと検証することは,被害軽減,防止に向けて必要不可欠である。そこで,今回の人身事故について聞き取り・現場検証・加害個体の年齢や安定同位体比による食性などを調査した。その結果,当該個体は山の自然の中で生活していたが,高齢になって体が弱り,河川に沿って人里まで下りてきた可能性が考えられる。その際に,偶然に散歩中の人と出会ってしまったために人身事故に至り,それをきっかけにパニック状態になって住宅地に入り込み,さらに被害を拡大してしまったと推測される。

1 0 0 0 OA 乳酸

著者
若林 秀夫
出版者
The Society of Synthetic Organic Chemistry, Japan
雑誌
有機合成化学協会誌 (ISSN:00379980)
巻号頁・発行日
vol.48, no.2, pp.164-166, 1990-02-01 (Released:2009-11-13)
被引用文献数
1 2

乳酸は, 旧約聖書の創世紀の頃からすでに知られており, 化学的に単離したのはSheele (1780) で, 発酵した牛乳からシロップ状の酸を得て, 乳酸と命名した。またBerzelius (1807) は, 筋肉中よりこれによく似た酸 (d-酸) を分離したが, この二つの酸が同一物質であることはWislicenusにより1873年にようやく証明された。即ちSheeleの乳酸はラセミ体で光学活性のない乳酸であり, 筋肉から得られたものは右旋光性の乳酸(d-乳酸) であった。このように乳酸にはL体とD体の光学異性体と, 光学活性のないDL体が存在する。また乳酸と言えば通常α-オキシ・プロピオン酸CH3CH (OH) COOH (分子量C3H6O3=90.08) のことを言う
著者
深谷拓吾 小野進 水口実 中島青哉 林真彩子 安藤広志
雑誌
第74回全国大会講演論文集
巻号頁・発行日
vol.2012, no.1, pp.23-24, 2012-03-06

本研究では電子デバイス上で展開されつつある操作マニュアルのデザイン追求の一環として,スマートフォンのような小型タッチ画面搭載機器におけるテキストの「読み」と「操作」の関係について分析を行った.具体的にはスクロール,ページめくりの操作が,テキスト内容の理解と,テキストを読みながらの仮想インタフェース操作へ与える影響を実験的に調べた.辞書的な説明文を読んだ後,内容を問われる:a)再認課題,と操作手順を記した文を読みながら仮想インタフェースの操作を行う:b)操作課題,を被験者はスクロール,ページめくり各条件で行った.その結果,理解度はページめくり条件がスクロール条件よりも高い傾向があったが,仮想インタフェースの操作時間と操作ミスの頻度は両条件で変わらなかった.
著者
鷲見 昭典 奥山 孝三 小林 薫 大谷 渡 大村 孝男
出版者
一般社団法人日本PDA製薬学会
雑誌
日本PDA学術誌 GMPとバリデーション (ISSN:13444891)
巻号頁・発行日
vol.2, no.1, pp.28-33, 2000 (Released:2006-08-01)
参考文献数
7

Two major problems are expected to arise in the future in connection with plasma proteins. The first problem is the lack of source materials. The second problem is the risk of transmission of viral disease such as hepatitis, HIV or other yet-to-be identified viruses. Genetic engineering is the best approach to solve these problems. Plasma derived human serum albumin (pHSA) is one of the most useful plasma proteins. However, producing recombinant human serum albumin (rHSA) commercially via genetic engineering is not entirely straightforward. Two hurdles must be cleared in order to develop rHSA. One is cost and the other is quality. Albumin is typically administered in tens of gram quantities. At a purity level of 99.999% (a level considered sufficient for other recombinant protein preparations such as vaccine and cytokine), rHSA impurities on the order of one mg will still be injected into patients. So impurities from the host organism, in this case yeast, must be reduced to a minimum. Furthermore, purified rHSA must be identical to pHSA. Despite these stringent requirements, cost must be kept in check. One gram of pHSA costs a few dollars. Our goal is to produce rHSA at least as economically as pHSA. Thus to rein in rHSA costs, maximum quantities of albumin must be produced from minimum volumes of culture, and highly efficient, high-yield purification methods are required. Because of these special issues about rHSA development, purification methods were designed under conception described below. 1. Easy automatic control, 2. Easy scale up, 3. Use of no special materials, 4. Use of no complicated methods. The item No.1 is necessary for cost cutting and uniformity of quality. The item No. 2 is essential by the reason mentioned below. In the first stage of rHSA development, we examined purification methods based on 3 to 10 l fermentation scale. In the next stage of rHSA development, we confirmed and optimized purification methods established at the first stage using 1000 l fermentation scale. The final stage of rHSA development is commercial scale. We have the plan of fermentation scale being 50 m3. The purification methods of rHSA must be identical throughout these three stages. Easy scale up is a very important factor for process development. Column chromatography is the best approach to solve these problems. So we used a lot of column chromatography techniques in rHSA purification. The items No.3 and No.4 are necessary for the reason mentioned below. Affinity chromatography is usually a very efficient method. But in the case of rHSA, affinity chromatography is not efficient considering cost and capacity. Furthermore, gradient elution is a very efficient method for small size chromatography, but in rHSA purification, chromatography column is very large. Gel packing into large columns is much more difficult than in small ones, and also, chromatography patterns in large columns are often different from those of small ones. In other words, though impurities can be separated in small scale, separation efficiency becomes very low in large scale and thus the results of chromatography is different between large and small scales. Because of the reasons mentioned above, the media used in our process are very popular ones such as ion exchange, hydrophobic and gel filtration. The methods of chromatography we used are very simple, i.e., rHSA is adsorbed on the media, impurities are washed out, and then rHSA is eluted at a stretch. Or contrariwise, rHSA is flowed through the media while the impurities are adsorbed. In this way, scale up of chromatography is very simple. Same bed height and same linear flow give same results independent of gel volume.